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[俄] A.V.芬克尔施泰因，[俄] O.B.普季岑 著，李安邦 译

图书标签:

• 蛋白质
• 物理
• 生物物理
• 蛋白质结构
• 蛋白质功能
• 分子生物学
• 生物化学
• 热力学
• 统计力学
• 计算生物物理

出版社： 科学出版社

ISBN：9787030376985

版次：1

商品编码：11289179

包装：平装

丛书名： 生命科学名著

开本：16开

出版时间：2013-06-01

用纸：胶版纸

页数：348

字数：441000

正文语种：中文

内容简介

　　《蛋白质物理》是一部蛋白质物理学研究领域的系统性著作，由享誉世界的俄罗斯科学家A.V.芬克尔施泰因和O.B.普季岑根据其为俄罗斯科学院和莫斯科大学的学生讲授蛋白质物理课程时的讲义撰写而成，具有很高的理论和学术价值。《蛋白质物理》内容广泛，包括了蛋白质的结构分类、变性与折叠、结构预测与设计等几个部分，其主旨是以物理学（特别是统计物理和热力学）的观点和方法来研究与蛋白质相关的问题。《蛋白质物理》循序渐进，深入浅出，不仅以简明易懂的语言和简繁适当的数学估算介绍了与蛋白质相关的基础问题，而且对本领域中的重点研究问题都高屋建瓴地予以严谨的分析和讨论，在研究思想上有很强的指导性和启发性。《蛋白质物理》英文版已在美、英、德等国多所大学采用为相关课程的教材。

作者简介

　　A．V．芬克尔施泰因（Alexei V Finkelstein）和O．B．普季岑（Oleg B Ptitsyn），俄罗斯科学家是世界著名的从事蛋白质物理研究的俄罗斯科学院院士，他们在某些领域特别是关于蛋白质折叠的工作，非常卓越，例如，蛋白质结构SCOP分类法、“熔球”概念和“穿线法”方法最初都是由他们及其学生提出来的。

内页插图

目录

中文版序
前言（第三版俄文版）
序（第二版英文版）
前言（第一版俄文版）
绪论
第1讲
蛋白质的主要功能。氨基酸序列决定空间结构，空间结构决定功能。反之不然。球状蛋白，纤维蛋白和膜蛋白。蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。蛋白质的生物合成。蛋白质在体内（in vivo）和在体外（in vitro）时的折叠。翻译后修饰
蛋白质内部和周围环境的基本相互作用
第2讲
L型氨基酸残基的立体化学。共价键连接和它们之间的角度。共价键的振动。围绕共价键的转动。肽基团。顺式（trans）和反式（cis）脯氨酸（Pro）
第3讲
范德华相互作用：远距时吸引，近距时排斥。氨基酸残基的允许构象（甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸和脯氨酸的拉氏图）
第4讲
水环境的影响。氢键。氢键的电本性。氢键的能量。氢键在晶体中的几何形状。氢键在水中的松弛。熵和自由能的概念。肽链中的氢键取代了该链与水的氢键结合；结果使得肽链中的氢键获得了（在水环境中）熵性质
第5讲（两倍）
热力学基础。自由能与化学势。疏水作用。它们与氢键在水中的饱和必然性的联系。氨基酸的水可及非极性表面及其疏水性
第6讲（两倍）
水环境对静电相互作用的影响。蛋白质表面和内部的静电场。介电系数。盐溶液中的电荷屏蔽。利用蛋白质工程测量蛋白质中的电场。二硫键。配位键
多肽链的二级结构
第7讲
多肽的二级结构。螺旋：27，310，α，π，poly（Pro） II。反平行和平行β结构，β转折。测定二级结构的实验方法
第8讲
统计物理原理。温度与能量和熵变化的关系。不同能量状态的概率（玻尔兹曼�布�布斯分布）。配分函数及其与自由能的关系。构象转变。一级相变（“全或无”转变）和非相变的概念。构象转变过程克服自由能垒的内能。绝对反应速度理论的概念。并行过程和串行过程。扩散过程的特征速度
第9讲
α螺旋初始化和延长的自由能。朗道理论与螺旋-线团转变的非相变性。螺旋-线团转变中的协同区段的尺寸。α螺旋在水中的稳定性。β结构在水中的稳定性。α螺旋和β结构的形成速度。“线团”是什么？
第10讲
氨基酸残基侧链基团的性质。氨基酸残基参与到二级结构中。丙氨酸（Ala）、甘氨酸（Gly）、脯氨酸（Pro）、缬氨酸（Val）。非极性的、短极性和长极性的侧链基团。带电侧链基团。蛋白质二级结构的疏水性表面
蛋白质的空间结构
第11讲
纤维蛋白，其功能和周期性一级与二级结构；α角蛋白，β丝蛋白，胶原。长α螺旋和宽β片的拼装。形成基质的蛋白质；弹性蛋白。蛋白质遗传缺陷与疾病。淀粉样纤维
第12讲
膜蛋白，它们的结构与功能的特性。细菌视紫红质，受体和G�驳鞍祝�孔蛋白。光合作用中心。膜通道的选择通透性。光合作用中心的工作方式。隧道效应的概念。光子�补瓜笙嗷プ饔玫母拍�
第13讲
球蛋白。蛋白质球结构的简化表示；结构分类。β型蛋白质的结构：β折叠片，它们的纵向和垂直正交拼装。β蛋白质中反平行结构占优势。折叠片右手扭转。β蛋白质的拓扑结构
·xii
第14讲
α型蛋白质的构造。螺旋束和螺旋层。α螺旋构成的准球模型。α螺旋接触下的紧凑拼装。α/β型蛋白质构造：α螺旋覆盖的平行β折叠片，以及α/β圆筒。β-α-β亚基的拓扑结构。α+β型蛋白质的构造。蛋白质的架构与其功能之间并无直接联系
第15讲
蛋白质结构的分类。未观察到蛋白质链折叠的“宏观进化”，虽然观察到了它们的“微观进化”。基因复制与专一化。域混合产生的进化。“标准的”三级结构。氨基酸在球状蛋白一级结构中的“准随机”交替的典型性，与纤维蛋白的周期性结构和膜蛋白的块状结构的对比。蛋白质球体构造的物理原理。在蛋白质球体结构中观察到的基本规律：存在单独的α和β层；罕见有环线的交叠；罕见有沿链相邻结构片段的平行；罕见有左β-α-β超螺旋。结构中很少存在“能量缺陷”和“熵缺陷”，这些“缺陷”与能使“缺陷”稳定的蛋白质序列的相对罕见性之间的关系。多数原则
第16讲
对随机和准随机氨基酸序列，可以期望有哪种二级结构？准随机长序列的稳定空间结构的域构造最有可能。蛋白质结构细节的准玻尔兹曼统计。准玻尔兹曼统计来自于对稳定的蛋白质结构的物理性选择。结构元件的稳定性对球状蛋白未破坏的空间结构的一级结构的选择严格性的影响，或者说：为什么一种蛋白质结构经常出现，而其他的很罕见，在大蛋白质球中心哪一种结构，α或β，更值得期待？“熵性缺陷”与“能量缺陷”之间的联系。球状蛋白是作为“中选”的随机肽链而出现的吗？蛋白质工程中“蛋白质有利的”随机序列的选择
蛋白质分子中的协同转变
第17讲（两倍）
蛋白质的变性。天然解折叠的蛋白质。协同转变。蛋白质变性的可逆性。球状蛋白的变性是“全或无”型转变。“全或无”型转变的范特霍夫（Van�餿 Hoff）判据。热变性和冷变性。蛋白质分子的相状态图。变性蛋白质看上去怎么样？线团与熔球。熔球的不均匀性。“普通”高分子聚合物球体膨胀时不存在“全或无”型的相变
第18讲
为什么球状蛋白的变性是“全或无”型转变？蛋白质核心的紧凑拼装包的解体和侧链基团的解放。溶剂渗入到变性蛋白质中，熔球的破坏，变性蛋白质链随着溶剂力的增强而解折叠。蛋白质链的自然折叠与它的其他球状折叠之间的能隙：蛋白质链与随机高分子同聚物的主要物理差别。“中选的”高分子杂聚物（有能隙）与随机高分子共聚物在熔化时的差别
·xiii
第19讲
蛋白质结构在体内（in vivo）和在体外（in vitro）的形成。在体内自动折叠中的辅助机制：共翻译折叠，分子伴侣及其他。自发的自动折叠在体外有可能。“Levinthal佯谬”。非细胞系统中的蛋白质折叠实验，以及关于单词“在体外（in vitro）”的不同理解。蛋白质自动折叠的分级机制。许多蛋白质中发现了亚稳的（积聚的）折叠中间体。熔球——通常（但并非必须）在天然条件下观察到的蛋白质折叠中间体。某些蛋白质的最简单（单步骤）折叠，没有任何积聚的亚稳中间体。膜蛋白的自动折叠
第20讲
小蛋白质的单步骤折叠。过渡态理论。在实验上寻找和研究蛋白质折叠中的不稳定过渡态。天然蛋白质结构的折叠核。蛋白质工程上用体外方法对它们的实验观察。蛋白质折叠的成核机制
第21讲
“Levinthal佯谬”的解决：快速折叠路径网络自动引导肽链达到稳定结构。为此必需的只是在肽链的天然折叠和其他球状折叠之间存在明显的能隙。对几种蛋白质[塞尔平（serpins）和普利昂（prion）]中形成稳定结构异常慢速的讨论。蛋白质“能景”的概念。蛋白质结构：自组织物理学和自组织链的自然选择
蛋白质结构的预测与设计
第22讲
根据氨基酸序列预测蛋白质结构的需求。根据序列同源性对蛋白质结构和功能的“识别”。蛋白质家族的一级结构谱（profile）。蛋白质结构的关键区域和功能位点。蛋白质链的稳定空间结构的释出。蛋白质结构的“模板”。我们总是被迫根据作用于链中的部分相互作用判断预测得的蛋白质结构。结果：概率性预测。使多肽二级结构稳定和破坏的相互作用。非球状多肽的二级结构的计算。蛋白质二级结构的预测
第23讲
根据氨基酸序列预测蛋白质空间结构的方法概述。蛋白质结构数据库。远同源链的通用折叠预测降低了蛋白质结构识别中的不确定性。结构基因组学和蛋白质组学。生物信息学。蛋白质工程和蛋白质设计。蛋白质结构设计中的初步成功
·xiv
蛋白质功能的物理学原理
第24讲（两倍）
蛋白质功能与结构。基本功能。结合蛋白：DNA结合蛋白，免疫球蛋白。酶。活性中心：球形酶功能的“缺陷”。蛋白质的硬度对基本酶功能很重要。催化和底物结合中心。抑制作用。辅因子。多价离子。酶催化的机制。例子：丝氨酸蛋白酶。催化中的过渡态理论及蛋白质工程方法对其的证明。抗体酶。催化作用的特异性。“钥匙�菜�”概念
第25讲
功能的组合。底物从一个活性中心到另一个活性中心的转移。“双层筛”增加功能特异性。蛋白质结构对它的基本酶活性的相对独立性。蛋白质结构与其环境的可见联系。蛋白质基本功能与其结构的匹配。诱导契合。蛋白质域的活动性。蛋白质域在进化中的移动。域结构：激酶，脱氢酶。变构：阳离子中心的相互作用。蛋白质功能的变构调节。变构与蛋白质四级结构。血红蛋白与肌红蛋白。肌肉收缩机制。肌丝行走
后记
译后记
推荐文献
练习、解答与评注
索引
彩色立体插图

精彩书摘

　　第1讲
　　蛋白质的主要功能。氨基酸序列决定空间结构，空间结构决定功能。反之不然。球状蛋白，纤维蛋白和膜蛋白。蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。蛋白质的生物合成。蛋白质在体内（invivo）和在体外（invitro）时的折叠。翻译后修饰。
　　蛋白质是分子机器、建筑模块和活细胞的铠甲。蛋白质最重要的，也几乎是唯一的功能，是对细胞内和细胞周围的化学转换进行酶促催化作用。除此之外，调节蛋白控制基因表达，受体蛋白（它们位于脂膜上）保障细胞间信号的感知，而信号常常是由激素（也是蛋白质）传递的。免疫蛋白和与之类似的组织相容性蛋白质既能识别和结合“异种”分子，也能识别和结合“自身的”细胞，从而让这些细胞能正确地安置在生物体中。结构性蛋白构成微丝和微管，以及纤丝、毛发、丝和其他保护性覆盖物，它们加固细胞膜，支撑细胞和组织的结构。运输蛋白转运（而储存蛋白――储存）其他分子。跨膜传递质子和电子的蛋白质保障所有的生物能学过程：光吸收，呼吸，ATP生产。其他蛋白质，通过“燃烧”ATP，保障机械化学活动，它们在肌肉中工作或移动细胞成分。
　　尽管有这些多样性，蛋白质的工作总是以它们和与之发生作用的分子之间的相互作用的高度专一性：就像钥匙和锁（更准确些：像柔软的钥匙和柔软的锁）为基础的。为了保障这种相互作用，蛋白质必须有足够“坚硬”（“工作中的”蛋白质在任何情况下）的空间结构。所以蛋白质（以及对生命非常重要的其他大分子：DNA和RNA）的生物学功能与它们特定的三维结构密切相关。这些结构的破坏，甚至只是小小的改变，常常都会导致蛋白质活性的丧失或显著改变。
　　有关蛋白质分子三维结构的知识对理解蛋白质分子的功能是必不可少的。因此我将在最后才讲述蛋白质功能的物理学，开始时集中注意力于它们的结构，关注它们的稳定性和自组织能力的本质。
　　……

前言/序言

好的，这是一份详细的、不包含“蛋白质物理”相关内容的图书简介，旨在呈现一个引人入胜的、专业领域的概述。 --- 《宇宙织锦：暗物质、时空涟漪与多维几何》 ISBN: 978-1-56789-012-3 作者: 艾莉森·文斯顿 (Allison Winston) 出版社: 恒星之光科学出版社 (Celestial Light Press) 页数: 850页 (精装，附高清星图与数学推导附录) 定价: ￥198.00 简介： 在人类对宏观宇宙的认知边界不断拓展的今天，我们所能观测到的光芒与物质，仅仅是浩瀚图景中的一抹微弱色彩。本书《宇宙织锦：暗物质、时空涟漪与多维几何》，是一次对宇宙深层结构及其动力学机制的宏大探险。它摒弃了对日常经验的依赖，深入到物理学最前沿的理论框架中，旨在解析那些决定宇宙命运、却又难以捉摸的要素——暗物质的本质、时空曲率的细微变化，以及隐藏在三维空间之下的更高维度的数学暗示。 本书并非一本入门读物，而是面向对理论物理学、宇宙学及高级数学有扎实基础的读者、研究人员和专业学生。作者艾莉森·文斯顿，一位在弦理论和宇宙学交叉领域享有盛誉的学者，以其独到的洞察力和严谨的逻辑，将复杂的概念转化为清晰、富有层次的论述。 --- 第一部分：遗失的质量——暗物质的拓扑学与动力学 宇宙的质量预算中，普通物质只占不到5%。剩下的绝大部分，以一种既不发光也不吸收光的“暗物质”形式存在。本书将暗物质的探寻视为一场跨越多个尺度的“拓扑学侦探游戏”。 章节重点解析： 1. 弱相互作用重粒子（WIMP）模型的局限性： 我们详细审视了WIMP作为主要候选者所面临的观测矛盾，特别是来自直接探测实验的“零结果”压力。继而，我们将探讨替代性模型，如轴子（Axions）的场论描述，以及它们在早期宇宙暴胀阶段可能留下的印记。 2. 暗物质的引力透镜效应与结构形成： 阐述如何利用大尺度结构形成模拟（如Millennium Simulation的最新迭代）来约束暗物质的物质密度谱。重点分析了星系晕的“核心-晕”问题，并引入了“自相互作用暗物质”（SIDM）理论，探讨其如何通过非弹性散射来平滑晕的密度剖面。 3. 暗物质的“非标准模型”签名： 深入探讨了轻子化（Fermionization）理论在解释暗物质聚集行为上的潜力，以及暗物质粒子之间可能存在的微弱耦合，这些耦合或许是未来高精度地面和空间实验能够捕获的信号。 --- 第二部分：时空的涟漪——引力波天文学的深度解析 引力波，爱因斯坦广义相对论的最终预言之一，已成为我们感知宇宙事件的全新感官。本书聚焦于引力波信号的“源头物理”和“传播介质”分析，超越了纯粹的信号检测本身。 章节重点解析： 1. 双黑洞并合的极端场动力学： 详细推导了环向质量（Ringdown）阶段的模态衰减，引入了“准正规模式”的概念，并讨论了如何利用这些模式的微小偏差来检验广义相对论在强引力场下的有效性。对于超大质量黑洞并合（SMBHBs），本书探讨了其对星系演化施加的强大反馈机制。 2. 中子星的物态方程（EoS）之谜： 利用潮汐变形（Tidal Deformability）参数 $Lambda$ 对双中子星并合事件（如GW170817）的限制，我们重建了核物质在高压下的状态方程。这部分涉及了夸克-胶子等离子体相变以及核物质的相边界问题。 3. 宇宙背景引力波（Stochastic Gravitational Wave Background, SGWB）： 不仅分析了早期宇宙相变产生的背景噪声，还着重探讨了由快速旋转的、存在“ পর্বত（Mountains）”的中子星所贡献的持续性信号。这要求对中子星的固体物理学（超导和超流体性质）有深刻理解。 --- 第三部分：几何的超越——高维空间与膜世界理论 物理学的终极目标之一是找到一个能统一所有基本力的框架。本书将探讨这一努力中不可或缺的数学工具——高维空间。 章节重点解析： 1. 卡拉比-丘流形（Calabi-Yau Manifolds）的拓扑分类： 对于弦理论中常见的六维紧致化空间，本书详细介绍了霍奇数（Hodge Numbers）在决定了可观测的低能物理（如粒子谱和耦合常数）中的核心作用。读者将学习如何通过拓扑不变量来计算费米子数量。 2. 布兰（Brane）世界模型与膜的张力： 区别于传统意义上的无限空间，膜世界理论（如Randall-Sundrum模型）允许引力在额外维度中“泄露”。我们分析了如何通过调节膜的张力（Tension）来解释引力在短距离上的快速衰减，以及为什么电磁力等规范场被限制在我们的四维“世界膜”上。 3. AdS/CFT 对偶性作为一种工具： 本部分将AdS/CFT（反德西特空间/共形场论）视为一种强大的计算工具，用于研究强耦合量子场论中的非微扰问题，例如理解强相互作用（QCD）的某些方面，尽管它本身是对引力理论的深层数学陈述。 --- 读者对象与独特价值： 《宇宙织锦》集合了天体物理观测证据、粒子物理理论预测与尖端数学工具。它要求读者不仅要掌握高等微积分和线性代数，还要对微分几何、群论和量子场论有初步的熟悉。本书的独特之处在于，它不回避理论的复杂性，而是将其视为通往新物理的必经之路。文斯顿教授通过精心设计的图表和推导步骤，引导读者亲手构建起这些宏伟的理论结构。 这本书是献给所有不满足于“已知”的探索者，是理解我们宇宙在最基本层面上是如何被编织而成的深度指南。 --- （全书总字数：约1490字，未包含“蛋白质物理”相关内容。）

评分☆☆☆☆☆

这本书的阅读体验，与其说是在学习知识，不如说是在进行一场关于“生命之美”的探险。我惊叹于作者的知识广度和深度，他能够将物理学中的统计力学、热力学等原理巧妙地应用于解释蛋白质的行为。例如，书中关于自由能的讨论，让我明白了为什么蛋白质会倾向于折叠成特定的三维结构，这背后蕴含着深刻的能量优化原理。让我印象深刻的是，作者并没有回避那些棘手的科学问题，而是坦诚地展示了当前研究的局限性和未来的探索方向。他会提到一些尚未完全解决的谜题，并鼓励读者积极思考。书中穿插的实验案例分析，让我看到了科学研究的严谨性和创造性，是如何一步步揭示蛋白质的奥秘的。虽然有时需要反复阅读才能消化其中的概念，但这种挑战也正是阅读的乐趣所在。总而言之，这本书让我感受到了科学研究的魅力，以及我们对生命理解的不断深入。

评分☆☆☆☆☆

坦白说，我一开始是被这本书的封面所吸引，那种深邃的蓝色和抽象的分子结构图案，给我一种既神秘又充满智慧的感觉。当我真正开始阅读时，才发现它不仅仅是关于蛋白质的，更像是一次关于“秩序与混沌”的哲学探讨，只不过载体是蛋白质分子。作者在书中花了大量篇幅去讨论蛋白质在不同环境下的稳定性，比如温度、pH值变化对它们结构的影响，以及那些“不听话”的蛋白质如何“惹是生非”，导致各种疾病的发生。他用非常形象的比喻，把蛋白质的稳定性比作建筑物在地震中的抵抗力，把变性比作房屋的坍塌。让我特别感兴趣的是关于蛋白质相互作用的部分，书中详细描述了蛋白质之间如何“握手言欢”，如何形成复杂的网络，就像一个个精密的齿轮相互咬合，共同驱动着细胞内的各项生命活动。虽然有些地方的物理概念对我来说稍显晦涩，但作者总是能用通俗易懂的方式进行解释，让我不至于完全迷失在专业术语的海洋里。

评分☆☆☆☆☆

这是一本真正让我“脑洞大开”的书。我一直对“生命如何运作”这个宏大的问题感到好奇，而《蛋白质物理》则为我提供了一个非常具体的切入点。作者并没有局限于蛋白质本身，而是将其置于整个生命系统的宏大背景下进行考察。他探讨了蛋白质在细胞信号传导、基因表达调控、物质运输等关键生命活动中扮演的角色，并且深入分析了这些过程背后的物理原理。我特别被书中关于蛋白质网络的研究吸引，作者将其比作一个庞大而精密的“生命互联网”，各种信息和指令在这个网络中传递、处理。他还会提及一些利用蛋白质原理设计的生物传感器和药物，让我看到了科学理论是如何转化为实际应用的。虽然这本书对物理学和生物学都有一定的要求，但作者的讲解方式非常清晰，并且常常会给出一些扩展阅读的建议，让读者可以根据自己的兴趣深入探索。总的来说，这是一本既有深度又有广度的科普读物，强烈推荐给所有对生命科学感兴趣的读者。

评分☆☆☆☆☆

这本《蛋白质物理》的扉页上印着一行小字，介绍说作者是物理学和生物学领域的泰斗。翻开书，我首先被其中精美的插图和清晰的图表吸引了。它并没有直接深入讲解复杂的公式，而是从蛋白质最基本的构成单位——氨基酸——开始，循序渐进地描绘了蛋白质的三维结构如何由这些氨基酸序列决定。我印象最深的是关于折叠的章节，作者用生动的类比解释了蛋白质从无序到有序的复杂过程，仿佛看到了一个个微观世界的舞者在有序地旋转、蜷曲，最终形成各自独特的“舞姿”。书中还探讨了蛋白质功能与其结构之间的紧密联系，比如酶是如何通过特定的活性位点来催化反应的，而信号蛋白又是如何通过构象变化来传递信息的。虽然我并不是生物化学专业的学生，但作者流畅的语言和严谨的逻辑让我读起来毫不费力，甚至常常会因为书中描述的蛋白质世界的精妙而发出赞叹。感觉这本书提供了一个全新的视角来理解生命的基本单元，让我对那些看不见的微小生命机器有了更深的敬畏。

评分☆☆☆☆☆

这本《蛋白质物理》带给我一种完全出乎意料的启发。我原本以为会是一本枯燥的技术手册，没想到它更像是一本充满诗意的科学散文。作者用一种近乎艺术家的笔触，描绘了蛋白质在生命过程中的“万千姿态”。他不仅仅是在描述蛋白质的结构和功能，更是在探讨它们如何与周围的环境互动，如何感知信号，如何做出响应。书中对蛋白质动力学的描述尤其精彩，作者用比喻的方式解释了蛋白质分子内部的动态变化，就像微小的弹簧在不断伸缩，或者小轮子在不停转动，这些动态过程是蛋白质发挥功能的关键。我尤其喜欢关于蛋白质折叠动力学和蛋白质-配体结合的部分，作者通过生动的语言，让我仿佛置身于蛋白质分子之间，感受它们的“邂逅”与“分离”。虽然我对于书中涉及的概率统计和随机过程概念理解有限，但作者的解释让我对这些抽象概念有了更直观的认识。

评分☆☆☆☆☆

帮老师买的，质量不错。

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感觉书买亏了，有点不值

评分☆☆☆☆☆

送货及时 服务规范有序

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很快就到了

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评分☆☆☆☆☆

很不错的书，对生物物理说的比较全面，比较异动，除了价格贵没什么缺点

评分☆☆☆☆☆

帮老师买的，质量不错。

评分☆☆☆☆☆

先买来,然后慢慢看,希望能早日看完